红细胞血红蛋白浓度偏低怎么办

中文名称：红细胞平均血红蛋白浓度。英文名称：MCHC。化验介绍：红细胞平均体积(MCV)、红细胞平均血红蛋白量(MCH)、红细胞平均血红蛋白浓度(MCHC)3种平均值，是根据红细胞计数、血红蛋白测定和红细胞比积结果计算出来的，对贫血的鉴别有一定的价值。

1红细胞血红蛋白浓度偏低怎么办

平均红细胞血红蛋白是根据红细胞，血红蛋白和红细胞压积计算出来的，与平静血红蛋白量，平均红细胞体积结合，对诊断贫血类型有意义。如果血常规检查红细胞，血红蛋白正常，只平均红细胞血红蛋白浓度轻微偏低，没有临床意义，注意加强营养，定期复查就好。

2红细胞血红蛋白的临床意义

红细胞平均体积(MCV) 红细胞平均血红蛋白量(MCH) 红细胞平均血红蛋白浓度(MCHC)

大细胞性贫血 (MCV)94～160fl(>94fl) ，(MCH)32～50pg(>32fl)，(MCHC)32～36%

正细胞性贫血 (MCV)80～94fl ，(MCH)26～32pg，(MCHC) 31～35%

单纯小细胞性贫血 (MCV)72～80fl(<80fl)，(MCH)21～25pg(<26fl) ，(MCHC)31～35%

小细胞低色素贫血 (MCV)50～80fl(<80fl) ，(MCH) 21～25pg(<26fl) ，(MCHC)24～30% (<31fl)

正常参考值：

血球计数仪法、人工法

平均红细胞体积(MCV)：80～100fl

平均红细胞蛋白量(MCH)：27～33pg

平均红细胞血红蛋白浓度(MCHC)：32～36%(320~360g/L)

3血红蛋白的介绍

血红蛋白是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质(缩写为Hb或HGB)。是使血液呈红色的蛋白。血红蛋白由四条链组成，两条α链和两条β链，每一条链有一个包含一个铁原子的环状血红素。氧气结合在铁原子上，被血液运输。血红蛋白的特性是：在氧含量高的地方，容易与氧结合;在氧含量低的地方，又容易与氧分离。血红蛋白的这一特性，使红细胞具有运输氧的功能。

血红蛋白(hemoglobin;haemoglobin;Hb;HGB ) 每一血红蛋白分子由四分子的珠蛋白和四分子亚铁血红素组成，每个血红素又由4个吡咯环组成，在环中央有一个铁原子。血红蛋白中的铁在二价状态时，可与氧呈可逆性结合(氧合血红蛋白)，如果铁氧化为三价状态。血红蛋白则转变为高铁血红蛋白，就失去了载氧能力。珠蛋白约占96%，血红素占4%。α和β都类似于肌红蛋白，只是肽链稍短：α亚基为141aa;β亚基为146aa。α和β亚基隔着一个空腔彼此相向。在哺乳动物中，血红蛋白占红细胞干重的97%、总重的35%。平均每克血红蛋白可结合1.34ml的氧气，是血浆溶氧量的70~73倍。

4血红蛋白的工作原理

血红蛋白与氧结合的过程是一个非常神奇的过程。首先一个氧分子与血红蛋白四个亚基中的一个结合，与氧结合之后的珠蛋白结构发生变化，造成整个血红蛋白结构的变化，这种变化使得第二个氧分子相比于第一个氧分子更容易寻找血红蛋白的另一个亚基结合，而它的结合会进一步促进第三个氧分子的结合，以此类推直到构成血红蛋白的四个亚基分别与四个氧分子结合。而在组织内释放氧的过程也是这样，一个氧分子的离去会刺激另一个的离去，直到完全释放所有的氧分子，这种有趣的现象称为协同效应。

血红素分子结构由于协同效应，血红蛋白与氧气的结合曲线呈S形，在特定范围内随着环境中氧含量的变化，血红蛋白与氧分子的结合率有一个剧烈变化的过程，生物体内组织中的氧浓度和肺组织中的氧浓度恰好位于这一突变的两侧，因而在肺组织，血红蛋白可以充分地与氧结合，在体内其他部分则可以充分地释放所携带的氧分子。可是当环境中的氧气含量很高或者很低的时候，血红蛋白的氧结合曲线非常平缓，氧气浓度巨大的波动也很难使血红蛋白与氧气的结合率发生显着变化，因此健康人即使呼吸纯氧，血液运载氧的能力也不会有显着的提高，从这个角度讲，对健康人而言吸氧的所产生心理暗示要远远大于其生理作用。

除了运载氧，血红蛋白还可以与二氧化碳、一氧化碳、氰离子结合，结合的方式也与氧完全一样，所不同的只是结合的牢固程度，一氧化碳、氰离子一旦和血红蛋白结合就很难离开，这就是煤气中毒的原理，遇到这种情况可以使用其他与这些物质结合能力更强的物质来解毒，比如一氧化碳中毒可以用静脉注射亚甲基蓝的方法来救治。

缀合蛋白质

血红素和珠蛋白构成的缀合蛋白质，是脊椎动物血液的有色成分。其主要功能是运输氧，也有维持血液酸碱平衡的作用。血红素是含2价铁的卟啉化合物。铁有6个配位键，其中4个与血红素的环状结构相连，并与之处在同一平面中。另2个配位键中的一个与蛋白质部分相连，还有1个则连接氧。珠蛋白含有4个亚基(α2β2)，每个亚基连接1个血红素辅基。人和许多动物血红蛋白α链(含141个氨基酸残基)和β链(含146个氨基酸残基)的氨基酸序列已确定，也已用X射线衍射结构分析测定其四级结构。血红蛋白基因的点突变导致异常血红蛋白的产生。已发现数百种异常血红蛋白，其中只有一小部分引起疾病发生，最常见也最了解的疾病是镰刀形红细胞贫血病。

在血红蛋白中，血红素辅基的Fe2+能可逆载氧，载氧时Fe2+的状态为低自旋，半径较小，能嵌入卟啉环的平面内，呈六配位。而脱氧后，Fe2+呈高自旋态，半径较大，不能嵌入卟啉环的平面中，高出平面70-80pm，Fe-N距离220pm，为五配位。

生理意义

血红蛋白的四级结构对其运氧功能有重要意义。它能从肺携带氧经由动脉血运送给组织，又能携带组织代谢所产生的二氧化碳经静脉血送到肺再排出体外。现知它的这种功能与其亚基结构的两种状态有关，在缺氧的地方(如静脉血中)亚基处于钳制状态，使氧不能与血红素结合，所以在需氧组织里可以快速地脱下氧;在含氧丰富的肺里，亚基结构呈松弛状态，使氧极易与血红素结合，从而迅速地将氧运载走。亚基结构的转换使呼吸功能高效进行。

氰化高铁法：手指血20微升

自动血细胞分析仪：静脉血1～2毫升，EDTAK2抗凝

生理情况下，人体每天均约有1/120红细胞衰亡，同时，又有1/120的红细胞产生，使红细胞的生成与衰亡保持动态平衡。多种原因可使这种平衡遭到破坏，导致红细胞和血红蛋白数量减少或增多。

5血红蛋白和红细胞有什么区别

一、红细胞又称红血球或红血细胞，是血液中最多的一种血细胞。红细胞中含有血红蛋白，因而使血液呈红色。血红蛋白能和空气中的氧结合，因此红细胞能通过血红蛋白将吸入肺泡中的氧运送给组织。 二、血红蛋白是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质。 人体内的血红蛋白由四个亚基构成，分别为两个α亚基和两个β亚基，在与人体环境相似的电解质溶液中血红蛋白的四个亚基可以自动组装成α2β2的形态